Система метаболизма СоА и ацетил-СоА головного мозга в механизмах нейродегенерации

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Рассматриваются процессы биотрансформации пантотеновой кислоты (Pan) в биосинтезе и гидролизе СоА, ключевая роль пантотенаткиназы (PANK) и СоА-синтетазы (CoASY) в формировании приоритетного митохондриального пула СоА при высоком метаболическом обороте кофермента и ограничении транспорта Pan через гематоэнцефалический барьер. Система ацетил-СоА - вторичного мессенджера, основного субстрата процессов ацетилирования, включая образование N-ацетиласпартата и ацетилхолина, посттрансляционной модификации гистонов, предопределяет защиту нейронов от дегенеративных сигналов и холинергическую нейротрансмиссию. Описаны биохимические механизмы нейродегенеративных синдромов при дефекте PANK и CoASY и возможности коррекции биосинтеза СоА в нокаутных по генам, кодирующим данные ферменты, моделях. Приводятся данные посмертного изучения головного мозга пациентов с болезнями Хантингтона и Альцгеймера, доказывающие дефицит Pan в ЦНС, наиболее выраженный в патогномоничных патологии нейроструктурах. Во фронтальной коре пациентов с болезнью Паркинсона выявлена сочетанная иммунофлуоресценция анти-СоА и анти-тау-белка, отражающая СоА-илирование в процессе димеризации тау-белка, и его редокс-чувствительность. Редокс-активность и антиокислительные свойства предшественников биосинтеза СоА подтверждены in vitro на синаптосомальных мембранах и митохондриях, при моделировании алюминиевого нейротоксикоза, сопровождающегося снижением уровня СоА в ЦНС. Способность предшественников биосинтеза СоА стабилизировать пул глутатиона в нейроструктурах, в частности в гиппокампе, рассматривается как патогенетический механизм протекции при воздействии нейротоксинов, развития нейровоспаления и нейродегенерации и обосновывает сочетанное применение производных Pan (например, D-пантенола) и предшественников глутатиона (N-ацетилцистеин). С учётом открытия новых функций СоА - редокс-зависимых процессов СоА-илирования белков, возможной ассоциации окислительного стресса и дефицита Pan (СоА) при нейродегенеративной патологии, изучение биодоступности и биотрансформации производных Pan, в частности, D-пантенола, 4′-фосфопантетеина, его ацилированных производных и композиций с редокс-фармакологическими соединениями перспективно как потенциальных этиопатогенетических средств.

Об авторах

А. Г Мойсеёнок

Институт биохимии биологически активных соединений НАН Беларуси

Email: andrey.moiseenok@tut.by
230023 Гродно, Беларусь

Н. П Канунникова

Институт биохимии биологически активных соединений НАН Беларуси;Гродненский государственный университет имени Я. Купалы

Email: andrey.moiseenok@tut.by
230023 Гродно, Беларусь;230023 Гродно, Беларусь

Список литературы

  1. Мойсеёнок А. Г. (2019) 2018 - год юбилеев в изучении пантотеновой кислоты и СоА, Биохимия и мол. биология, сб. науч. тр., Минск, 3, 87-89.
  2. Nachmansohn, D. (1959) Chemical and Molecular Basis of Nerve Activity, Academic Presss, New York and London.
  3. Decker, K. (1959) Die aktivierte Essigsaure. Das Coenzym A und seine Acylderivate in Stoffwechsel der Zelle, Stuttgart.
  4. Мойсеёнок А. Г. (1980) Пантотеновая кислота (биохимиия и применение витамина), Минск, Наука и техника.
  5. Leonardi, R., Zhang, Y.-M., and Rock, C. O. (2005) Coenzyme A: back in action, Progr. Lipid Res., 44, 125-153, doi: 10.1016/j.plipres.2005.04.001.
  6. Naqueta, P., Kerrb, E.W., Vickersb, S. D., and Leonardi, R. (2020) Regulation of coenzyme A levels by degradation: the ‘Ins and Outs', Progress in Lipid Res.,78, 101028, doi: 10.1016/j.plipres.2020.101028.
  7. Czumaj, S., Szrok-Jurga, A., Hebanowska, J., Turyn, J., Swierczynski, T., Sleszinski, T., and Stelmanska, E. (2020) The pathophysiological role of CoA, Int. J. Mol. Sci., 21, 9057, doi: 10.3390/ijms21239057.
  8. Yu, Y., Moretti, I. F., Grzeschik, N. A., Sibon, O. C. M., and Schepers, H. (2021) Coenzyme A levels influence protein acetylation, CoAlation and 4′ phosphopantetheinylation: expanding the impact of a metabolic nexus molecule, Biochim. Biophys. Acta Mol. Cell Res., 1868, 118965, doi: 10.1016/j.bbamcr.2021.118965.
  9. Mignani, L., Gnutti, B., Zizioli, D., and Finazzi, D. (2021) Coenzyme A biochemistry: from neurodevelopment to neurodegeneration, Brain Sci., 11, 1031, doi: 10.3390/brainsci11081031.
  10. Dobrzyn, P. (2022) CoA in health and disease, Int. J. Mol. Sci., 23, 4371. doi: 10.3390/ijms23084371.
  11. Wieland, O. (1966) Oxydo-Reductasen. Coenzym A-enzyme/Hoppe-Seyler/Thierfelder, Handbuch der Physiologisch- und Pathologisch-Chemischen Analyse, 10, Aufl., Bd. VI/B., 1-181.
  12. Abiko, Y. (1975) Metabolism of coenzyme A, Metabolic Pathway (Greenberg, D. S., ed) Academic Press, New York.
  13. Мойсеёнок А. Г., Гуринович В. А., Катковская И. Н., Лукиенко Е. П., Максимчик Ю. З. (2022) Кофермент А - модулирующий компонент развития окислительного и метаболического стресса в структурах ЦНС, Кислород и свободные радикалы, сб. мат., Гродно, ГрГМУ, стр. 116-118.
  14. Zhou, B., Westaway, S., Levinson, B., Johnson, M., Gitschier, J., and Hayflick, S. (2001) A novel gene (PANK2) is defective in Hallervorden-Spatz syndrome, Nat. Genet., 28, 345-349, doi: 10.1038/ng572.
  15. Dusi, S., Valletta, L., Haack, T. B., Tsuchiya, Yu., Venco, P., Pasqualato, S., Goffrini, P., Tigano, M., Demchenko, N., Wieland, T., Schwarzmayr, T., Strom, T., Invernizzi, F., Garavaglia, B., Gregory, A., Sanford, L., Hamada, J., Bettencourt, C., Houlden, H., Chiapparini, L., Zorzi, G., Kurian, M. A., Nardocci, N., Prokisch, H., Hayflick, S., Gout, I., and Tiranti, V. (2014) Exome sequence reveals mutations in CoA Synthase as a cause of neurodegeneration with brain iron accumulation, Am. J. Hum. Genet., 94, 11-22, doi: 10.1016/j.ajhg.2013.11.008.
  16. Hayflick, S. J. (2014) Defective pantothenate metabolism and neurodegeneration, Biochem. Soc. Trans., 42, 1063-1068, doi: 10.1042/BST20140098.
  17. Moiseenok, A. G., Komar, V. I., Khomich, T. I., Kanunnikova, N. P., and Slyshenkov, V. S. (2000) Pantothenic acid in maintaining thiol and immune homeostasis, Bio Factors, 11, 53-55, doi: 10.1002/biof.5520110115.
  18. Slyshenkov, V., Rakovska, M., Moiseenok, A., and Wojtczak, L. (1995) Pantothenic acid and its derivatives protect Ehrlich as cites tumor cells against lipid peroxidation, Free Radic. Biol. Med., 19, 767-772, doi: 10.1016/0891-5849(95)00084-b.
  19. Гуринович В. А., Семенович Д. С., Катковская И. Н., Канунникова Н. П., Мойсеёнок А. Г. (2019) Тиол-дисульфидный статус системы КоА при моделировании системного воспаления и введении редокс-модулирующих соединений, Актуал. вопросы физиол., сб. м. (ред. В. В. Зинчук.), Гродно, ГрГМУ, стр. 84-87.
  20. Lushchak, V. I. (2012) Glutathione homeostasis and functions: potential targets for medical interventions, J. Amino Acids, 2012, 736837, doi: 10.1155/2012/736837.
  21. Мойсеёнок А. Г. (2019) Биосинтез и редокс-активность СоА - механизмы биологической и фармакологической активности производных пантотеновой кислоты, Биохимия и мол. биология, сб. науч. тр. (ред. колл., Семененя И. Н., Мойсеёнок А. Г. и др.), Минск, ИВЦ Минфина, 3, 91-93.
  22. Tsuchiya, Y., Peak-Chew, S. Y., Newell, C., Miller-Aidoo, S., Mangal, S., Zhyvoloup, A., Bakovic, J., Malanchuk, O., Pereira, G. C., Kotiadis, V., Szabadkai, G., Duchen, M. R., Campbell, M., Cuenza, S. R., Vidal-Puig, A., James, A. M., Murohy, M. P., Filonenko, V., Skehel, M., and Gout, I. (2017) Protein CoAlation: a redox-regulated protein modification by coenzyme A in mammalian cells, Biochem. J., 474, 2489-2508, doi: 10.1042/BCJ20170129.
  23. Башун Н. З., Рагин П. В., Мойсеёнок А. Г. (2020) Неинвазивные методы исследования пищевого статуса, ГрГУ им. Янки Купалы, Гродно.
  24. Мойсеёнок А. Г. (отв. ред.) (1998) Пантенол и другие производные пантотеновой кислоты: биохимия, фармакология и медицинское применение, мат. междун. симп. НАН Беларуси, Институт биохимии, Гродно.
  25. Prohaska, R., Sibon, O. C. M., Rudnicki, D. D., Danek, A., Hayflick, S. J., Verhaag, E. M., Vonk, J. J., Margolis, R. L., and Walker, R. H. (2012) Brain, blood, and iron: perspectives on the roles of erythrocytes and iron in neurodegeneration, Neurobiol. Dis., 46, 607-624, doi: 10.1016/j.nbd.2012.03.006.
  26. Jackowski, S., and Rock, C. O. (1981) Regulation of coenzyme A biosynthesis, J. Bacteriol., 148, 926-932, doi: 10.1128/jb.148.3.926-932.1981.
  27. Jackowski, S. (1996) Biosynthesis of pantothenic acid and coenzyme A, in Escherichia coli and Salmonella typhimurium: Cellular and Molecular Biology (Neidhardt, F. C., Curtiss, R., Ingraham, J. L., Lin, E. C. C., Low, K. B., Magasanik, B., Reznikoff, W. S., Riley, M., Schaechter, M., and Umbarger, H. E., eds) Washington, D.C., pp. 687-694.
  28. Zhyvoloup, A., Nemazanyy, I., Panasyuk, G., Valovka, T., Fenton, T., Rebholz, H., Wang, M. L., Foxon, R., Lyzogubov, V., Usenko, V., Kyyamova, R., Gorbenko, O., Matsuka, G., Filonenko, V., and Gout, I. T. (2003) Subcellular localization and regulation of coenzyme A synthase, J. Biol. Chem., 278, 50316-50321, doi: 10.1074/jbc.M307763200.
  29. Мойсеёнок А. Г., Копелевич В. М., Шейбак В. М., Гуринович В. А. (1989) Производные пантотеновой кислоты. Разработка новых витаминных и фармакотерапевтических средств (под ред. В. И. Гунара и П. И. Лукиенко) Минск, Наука и техника, стр. 216.
  30. Jankowska-Kulawy, A., Klimaszewska-Łata, J., Gul-Hinc, S., Ronowska, A., and Szutowicz, A. (2022) Metabolic and cellular compartments of acetyl-CoA in the healthy and diseased brain, Int. J. Mol. Sci., 23, 10073, doi: 10.3390/ijms231710073.
  31. Fernandes, R. F., and Ellisa, J. M. (2020) Acyl-CoA synthetases as regulators of brain phospholipid acylchain diversity, Prostaglandins Leukot. Essent. Fatty Acids, 161, 102175, doi: 10.1016/j.plefa.2020.102175.
  32. Orsatti, L., Orsale, M. V., Pasquale, P., Vecchi, A., Colaceci, F., Ciammaichella, A., Rossetti, I., Bonelli, F., Baumgaertel, K., Liu, K., Elbaum, D., and Monteagudo, E. (2021) Turnover rate of coenzyme A in mouse brain and liver, PLoS One, 16, e0251981, doi: 10.1371/journal.pone.0251981.
  33. Yang, H., Zhao, C., Tang, M. C., Wang, Y., Wang, S. P., Allard, P., Furtos, A., and Mitchell, G. A. (2019) In born errors of mitochondrial acyl-coenzyme a metabolism: Acyl-CoA biology meets the clinic, Mol. Genet. Metab., 128, 30-44, doi: 10.1016/j.ymgme.2019.05.002.
  34. Malanchuk, O. M., Panasyuk, G. G., Serbin, N. M., Gout, I. T., and Filonenko, V. V. (2015) Generation and characterization of monoclonal antibodies specific to Coenzyme A, Biopolym. Cell, 31, 187-192, doi: 10.7124/bc.0008DF.
  35. Baković, J., Martínez, D. L., Nikolaou, S. Yu, Tossounian, M.-A., Tsuchiya, Y., Thrasivoulou, C., Filonenko, V., and Gout, I. (2021) Regulation of the CoA biosynthetic complex assembly in mammalian cells, Int. J. Mol. Sci., 22, 1131, doi: 10.3390/ijms22031131.
  36. Deutsch, J., Rapoport, S. I., and Purdon, A. D. (1997) Relation between free fatty acid and acyl-CoA concentrations in rat brain following decapitation, Neurochem. Res., 22, 759-765, doi: 10.1023/a:1022030306359.
  37. Bielarczyk, H., and Szutowicz, A. (1989) Evidence for the regulatory function of synaptoplasmic acetyl-CoA in ACh synthesis in nerve endings, Biochem. J., 262, 337-380, doi: 10.1042/bj2620377.
  38. Мойсеёнок А. Г., Гуринович В. А., Омельянчик С. Н., Слышенков В. С. (2004) Биосинтез кофермента А как универсальный механизм сопряженности экзогенности и множественности функций пантотеновой кислоты, Укр. Биохим. Журн., 76, 68-81.
  39. Spector, R., and Boose, B. (1984) Accumulation of pantothenic acid by the isolated choroid plexus and brain slices in vitro, J. Neurochem., 43, 472-478, doi: 10.1111/j.1471-4159.1984.tb00923.x.
  40. Spector, R., Sivesind, C., and Kinzenbaw, D. (1986) Pantothenic acid transport through the blood-brain barrier, J. Neurochem., 47, 966-971, doi: 10.1111/j.1471-4159.1986.tb00705.x.
  41. Мойсеёнок А. Г., Гуринович В. А., Катковская И. Н., Бадун Г. А., Гуляева Н. В. (2008) Биотрансформация предшественников биосинтеза кофермента А в структурах мозга, Вести НАН Беларуси Сер. Мед. Наук, 4, 48-54.
  42. Мойсеёнок А. Г., Гуринович В. А., Евкович И.Н., Бадун Г. А., Тясто З. А., Степаничев М. Ю., Лазарева Н. А., Онуфриев М. В., Гуляева Н. В. (2007) Синтез 4′-[3H]-фосфо-пантотеновой кислоты и исследование ее метаболизма в структурах головного мозга, Нейрохимия, 24, 211-217.
  43. Мойсеёнок А. Г., Катковская И. Н., Гуринович В. А., Денисов А. А., Пашкевич С. Г., Кульчицкий В. А. (2010) Поглощение и биотрансформация предшественника биосинтеза КоА D-пантетина в гиппокампе белых крыс, Нейрохимия, 27, 286-293.
  44. Гуринович В. А., Евкович И. Н., Бадун Г. В., Мойсеёнок А. Г. (2006) Распределение и биотрансформация [3H]-D-пантенола в отделах головного мозга в норме и при моделировании алюминиевого нейротоксикоза, Вести НАН Беларуси Сер. Мед. Наук, 3, 66-72.
  45. Ferreira-Vieira, T. H., Guimaraes, I. M., Silva, F. R., and Ribeiro, F. M. (2016) Alzheimer's disease: targeting the cholinergic system, Curr. Neuropharmacol., 14, 101-115, doi: 10.2174/1570159x13666150716165726.
  46. Ronowska, A., Szutowicz, A., Bielarczyk, H., Gul-Hic, S., Klimaszewska-Łata, A., Dys, A., Zysk, M., and Jankowska-Kulaw, A. (2018) The regulatory effects of acetyl-CoA distribution in the healthy and diseased brain, Front. Cell Neurosci., 12, 169-189, doi: 10.3389/fncel.2018.00169.
  47. Szutowicz, A., Bielarczyk, H., Zyśk, M., Dyś, A., Ronowska, A., Gul-Hinc, S., and Klimaszewska-Łata, J. (2017) Early and late pathomechanisms in Alzheimer's disease: from zinc to amyloid-β neurotoxicity, Neurochem. Res., 42, 891-904, doi: 10.1007/s11064-016-2154-z.
  48. Zhou, Q., Lam, P. Y., Han, D., and Cadenas, E. (2009) Activation of c-jun-N-terminal kinase and decline of mitochondrial pyruvate dehydrogenase activity during brain aging, FEBS Lett., 583, 1132-1140, doi: 10.1016/j.febslet.2009.02.043.
  49. Chételat, G., Arbizu, J., Barthel, H., Garibotto, V., Law I., Morbelli, S., van de Giessen, E., Agosta, F., Barkhof, F., Brooks, D. J., Carrillo, M., Dubois, B., Fjell, A. M., Frisoni, J. B., Hansson, O., Herholz, K., Hutton, B., Clifford, R. J., Lammertsma, A., Landau S., Minoshima, S., Nobili, F., Nordberg, A., Ossenkoppele, R., Oyen, W. J., Perani, D., Rabinovici, G. D., Scheltens, Ph., Villemagne, V., Zetterberg, H., and Drzezga, A. (2020) Amyloid-PET and 18 F-FDG-PET in the diagnostic investigation of Alzheimer's disease and other dementias, Lancet Neurol., 19, 951-962, doi: 10.1016/S1474-4422(20)30314-8.
  50. Westergaard, N., Waagepetersen, H. S., Belhage, B., and Schousboe, A. (2017) Citrate, a ubiquitous key metabolite with regulatory function, Neurochem. Res., 42, 1583-1588, doi: 10.1007/s11064-016-2159-7.
  51. Currais, A., Huang, L., Goldberg, J., Petrascheck, M., Ates, G., Pinto-Duarte, A., Shokhirev, M., Schubert, D., and Maher, P. (2019) Elevating acetyl-CoA levels reduces aspects of brain aging, Elife, 8, e47866, doi: 10.7554/eLife.47866.
  52. Simpson, I. A., Carruthers, A., and Vannucci, S. J. (2007) Supply and demand in cerebral energy metabolism: the role of nutrient transporters, J. Cereb. Blood Flow Metab., 27, 1766-1791, doi: 10.1038/sj.jcbfm.9600521.
  53. Mattson, M. P., Moehl, K., Ghena, N., Schmaedick, M., and Cheng, A. (2018) Intermittent metabolic switching, neuroplasticity and brain health, Nat. Rev. Neurosci., 19, 63-80, doi: 10.1038/nrn.2017.156.
  54. Andersen, J. V., Westi, E. W., Jakobsen, E., Urruticoechea, N., Borges, K., and Aldana, B. I. (2021) Astrocyte metabolism of the medium-chain fatty acids octanoic acid and decanoic acid promotes GABA synthesis in neurons via elevated glutamine supply, Mol. Brain, 14, 132, doi: 10.1186/s13041-021-00842-2.
  55. Bradshaw, P. C. (2021) Acetyl-CoA metabolism and histone acetylation in the regulation of aging and lifespan, Antioxidants, 10, 572, doi: 10.3390/antiox10040572.
  56. Dobrzyn, P., Bednarski, T., and Dobrzyn, A. (2015) Metabolic reprogramming of the heart through stearoyl-CoA desaturase, Prog. Lipid Res., 57, 1-12, doi: 10.1016/j.plipres.2014.11.003.
  57. Venco, P., Dusi, S., Valletta, L., and Tiranti, V. (2014) Alteration of the coenzyme A biosynthetic pathway in neurodegeneration with brain iron accumulation syndromes, Biochem. Soc. Trans., 42, 1069-1074, doi: 10.1042/BST20140106.
  58. Vranken, J. G., Jeong, M. Y., Wei, P., Chen, Y. C., Gygi, S. P., Winge, D. R., and Rutter, J. (2016) The mitochondrial acyl carrier protein (ACP) coordinates mitochondrial fatty acid synthesis with iron sulfur cluster biogenesis, Elife, 5, e17828, doi: 10.7554/eLife.17828.
  59. Werning, M., Müllner, E.W., Mlynek, G., Dobretzberger, V., Djinovic-Carugo, K., Baron, D. M., Prokisch, H., Büchner, B., Klopstock, T., and Salzer, U. (2020) PKAN neurodegeneration and residual PANK2 activities in patient erythrocytes, Ann. Clin. Transl. Neurol., 7, 1340-1351, doi: 10.1002/acn3.51127.
  60. Chang, X., Zhang, J., Jiang, Y., Yao, B., Wang, J., and Wu, Y. (2020) Pilot trial on the efficacy and safety of pantethine in children with pantothenate kinase-associated neurodegeneration: a single-arm, open-label study, Orphanet. J. Rare Dis., 15, 248, doi: 10.1186/s13023-020-01530-5.
  61. Klopstock, T., Videnovic, A., Bischoff, A. T., Bonnet, C., Cif, L., Comella, C., Correa-Vela, M., Escolar, M. L., Fraser, J. L., Gonzalez, V., Hermanowicz, N., Jech, R., Jinnah, H. A., Kmiec, T., Lang, A., Martí, M. J., Mercimek-Andrews, S., Monduy, M., Nimmo, G. A. M., Perez-Dueñas, B., Pfeiffer, H. C. V., Planellas, L., Roze, E., Thakur, N., Tochen, L., Vanegas-Arroyave, N., Zorzi, G., Burns, C., and Greblikas, F. (2021) Fosmetpantotenate randomized controlled trial in Pantothenate kinase-associated neurodegeneration, Mov. Disord., 36, 1342-1352, doi: 10.1002/mds.28392.
  62. Sharma, K. L., and Jackowski, S. (2018) A therapeutic approach to pantothenate kinase associated neurodegeneration, Nat. Commun., 9, 4399, doi: 10.1038/s41467-018-06703-2.
  63. Lin, P., Li, J., Liu, Q., Mao, F., Li, J., Qiu, R., Hu, H., Song, Y., Yang, Y., Gao, G., Yan, C., Yang, W., Shao, C., and Gong, Y. (2008) A missense mutation in SLC33A1, which encodes the acetyl-CoA transporter, causes autosomal-dominant spastic paraplegia (SPG42), Am. J. Hum. Genet., 83, 752-759, doi: 10.1016/j.ajhg.2008.11.003.
  64. Patassini, S., Begley, P., Xu, J., Church, S. J., Reid, S. J., Waldvogel, H. J., Faull, R. L. M., Snell, R. G., Unwin, R. D., and Cooper, G. J. S. (2019) Cerebral vitamin B5 (D-pantothenic acid) deficiency as a potential cause of metabolic perturbation and neurodegeneration in Huntington's disease, Metabolites, 9, 113, doi: 10.3390/metabo9060113.
  65. Xu, J., Patassini, S., Begley, P., Church, S., Waldvogel, H. J., Faull, R., Unwin, R., and Cooper, G. (2020) Cerebral deficiency of vitamin B5 (D-pantothenic acid; pantothenate) as a potentially-reversible cause of neurodegeneration and dementia in sporadic Alzheimer's disease, Biochem. Biophys. Res. Commun., 527, 676-681, doi: 10.1016/j.bbrc.2020.05.015.
  66. Ismail, N., Kureishy, N., Church, S. J., Scholefield, M., Unwin, R. D., Xu, J., Patassini, S., and Cooper, G. (2020) Vitamin B5 (D-pantothenic acid) localizes inmyelinated structures of the rat brain: potential role for cerebral vitamin B5 stores in local myelin homeostasis, Biochem. Biophys. Res. Commun., 552, 220-225, doi: 10.1016/j.bbrc.2019.11.052.
  67. Sang, C., Philbert, S. A., Hartland, D., Unwin, R. D., Dowsey, A. W., Xu, J., and Cooper, G. (2022) Coenzyme A-dependent tricarboxylic acid cycle enzymes are decreased in Alzheimer's disease consistent with cerebral pantothenate deficiency, Front. Aging Neurosci., 14, 893159, doi: 10.3389/fnagi.2022.893159.
  68. Scholefield, M., Church, S. J., Xu, J., Patassini, S., Hooper, N. M., Unwin, R. D., and Cooper, G. (2021) Substantively lowered levels of pantothenic acid (Vitamin B5) in several regions of the human brain in Parkinson's disease dementia, Metabolites, 11, 569, doi: 10.3390/metabo11090569.
  69. Lashley, T., Tossounian, M.-A., Heaven, N. C., Wallworth, S., Peak-Chew, S., Bradshaw, A., Cooper, J., de Silva, R., Srai, S. K., Malanchuk, O., Filonenko, V., Koopman, M. B., Rudiger, S., Skehel, M., and Gout, I. (2021) Extensive anti-CoA immunostaining in Alzheimer's disease and covalent modification of tau by a key cellular metabolite coenzyme A, Front. Cell Neurosci., 15, 739425, doi: 10.3389/fncel.2021.739425.
  70. Martinez-Banaclocha, M. (2022) N-Acetyl-cysteine: modulating the cysteine redox proteome in neurodegenerative diseases, Antioxidants (Basel), 11, 416, doi: 10.3390/antiox11020416.
  71. Kim, G. H., Kim, J. I., Rhie, S. J., and Yoon, S. (2015) The role of oxidative stress in neurodegenerative diseases, Exp. Neurobiol., 24, 325-340, doi: 10.5607/en.2015.24.4.325.
  72. Sies, H. (2015) Oxidative stress: a concept in redox biology and medicine, Redox Biol., 4, 180-183, doi: 10.1016/j.redox.2015.01.002.
  73. McBean, G. J., Aslan, M., Griffiths, H. P., and Torrao, R. C. (2015) Thiol redox homeostasis in neurodegenerative disease, Redox Biol., 5, 186-194, doi: 10.1016/j.tedox.2015.04.004.
  74. Forman, H. J. (2016) Glutathione - from antioxidant to post-translational modifier, Arch. Biochem. Biophys., 595, 64-67, doi: 10.1016/j.abb.2015.11.019.
  75. Канунникова Н. П., Семенович Д. С., Мойсеёнок А. Г. (2017) Основные редокс-пары поддержания тиол-дисульфидного баланса в нервной ткани, Новости Мед.-Биол. Наук, 15, 84-89.
  76. Smeyne, M., and Smeyne, R. J. (2013) Glutathione metabolism and Parkinson's disease, Free Radic. Biol. Med., 62, 13-25, doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2013.05.001.
  77. Gu, F., Chauhan, V., and Chauhan, A. (2015) Glutathione redox imbalance in brain disorders, Clin. Nutr. Metab. Care, 18, 89-95, doi: 10.1097/MCO.000000000000134.78.
  78. Канунникова Н. П. (2018) Изменения тиол-дисульфидного баланса при болезни Паркинсона, Вести НАН Беларуси Сер. Мед. Наук, 15, 108-118.
  79. Liu, Z., Zhou, T., Ziegler, A. C., Dimitrion, P., and Zuo, L. (2017) Oxidative stress in neurodegenerative diseases: from molecular mechanisms to clinical applications, Oxid. Med. Cell. Longev., 2017, 2525967, doi: 10.1155/2017/2525967.
  80. Cha, S. J., Kim, H., Choi, H.-J., Lee, S., and Kim, K. (2017) Protein glutathionylation in the pathogenesis of neurodegenerative diseases, Oxid. Med. Cell. Longev., 2017, 1-9, doi: 10.1155/2017/2818565.
  81. Dyar, R. E., and Wilken, D. R. (1972) Rat liver levels of coenzyme A-glutathione and of enzymes in its metabolism, Arch. Biochem. Biophys, 153, 619-626, doi: 10.1016/0003-9861(72)90381-5.
  82. Мойсеёнок А. Г., Хомич Т. И., Резяпкин В. И. (1988) Восстановление активности пантотенаткиназы низкомолекулярными дисульфидами, Докл. Акад. наук СССР, 300, 485-487.
  83. Мойсеёнок А. Г. (2003) Пантотеновая кислота: от универсального распространения к универсальным функциям, Биохимия, фармакалогия и клиническое применение производных пантотеновой кислоты, сб. науч. ст. (ред. А. Г. Мойсеёнок), Гродно, стр. 107-113.
  84. Мойсеёнок А. Г. (2018) Опосредованный коферментом А универсальный механизм реализации редокс-модулирующего и антиоксидантного потенциала клетки, Кислород и свободные радикалы, сб. матер. науч.-практ. конф. с междун. уч. (ред. В. В. Зинчук), Гродно: ГрГМУ, стр. 137-142.
  85. Степаничев М. Ю., Онуфриев М. В., Моисеева Ю. В. (2006) Влияние фактора некроза опухоли альфа- и бета-амилоидного пептида (25-35) на показатели свободнорадикального окисления и активность каспазы-3 в мозге крыс, Нейрохимия, 23, 217-222.
  86. Слышенков В. С., Шевалье А. А., Мойсеёнок А. Г. (2006) Предупреждение пантотенатом нарушений системы глутатиона синаптосом и функционального состояния синаптосомальной мембраны при окислительном стрессе, Нейрохимия, 23, 313-317.
  87. Степаничев М. Ю., Онуфриев М. В., Пискунов А. К., Моисеева Ю. В., Лазарева Н. А., Мойсеёнок А. Г., Гусев П. В., Гуляева Н. В. (2013) Эффекты производных пантотеновой кислоты на свободнорадикальные процессы и уровень кортикостерона в гиппокампе и неокортексе крыс при интероцептивном стрессе, Нейрохимия, 30, 152-157.
  88. Степаничев М. Ю., Марков Д. А., Фрейман С. В., Фролова С. В., Омельянчик С. Н., Бородина Т. А., Новикова М. Р., Канунникова Н. П., Онуфриев М. В., Мойсеёнок А. Г., Гуляева Н. В. (2016) Производные пантотеновой кислоты при применении с мемантином снижают вызванную скополамином амнезию у крыс: участие редокс-состояния тиолов и кофермента А, Нейрохимия, 33, 128-139.
  89. Мойсеенок, А. Г., Омельянчик, С. Н., Гуринович, В. А., Евкович, И. Н., Петухова, Т. П. (2005) Система биосинтеза CoA при интоксикации липополисахаридом и хлористым алюминием, Новости Мед.-Биол. Наук, 1, 51-55.
  90. Семенович Д. С., Лукиенко Е. П., Канунникова Н. П. (2021) Модуляция показателей окислительного стресса и тиол-дисульфидного баланса в структурах мозга производными пантотеновой кислоты в экспериментальной модели болезни Паркинсона, Нейрохимия, 38, 21-28, doi: 10.31857/S102781332101012X.
  91. Семенович Д. С., Канунникова Н. П., Лукиенко Е. П., Бородина Т. А., Омельянчик С. Н., Филипович Н. А., Гуринович В. А., Мойсеенок А. Г. (2016) Модуляция системы биосинтеза КоА и тиол-дисульфидный баланс в больших полушариях мозга крыс при системном воспалении и насыщении железом, Веснiк ГрДУ iмя Я. Купалы. Сер. 5. Эканомiка. Сацыялогiя. Бiялогiя, 6, 140-147.
  92. Semenovich, D. S., Lukiyenko, E. P., Titko, O. V., and Kanunnikova, N. P. (2018) Panthenol and succinate as modulators of changes of redox balance and energy metabolism in the experimental model of Parkinson's disease, Indian J. Appl. Res., 8, 436-438.
  93. Nobakht, M., Hoseini, S. M., Mortazavi, P., Sohrabi, I., Esmailzade, B., Rooshandel, N., and Omidzahir, S. (2011) Neuropathological changes in brain cortex and hippocampus in a rat model of Alzheimer's disease, Iran Biomed. J., 15, 51-58.
  94. Семенович Д. С., Канунникова Н. П. (2019) Система глутатиона и S-глутатионилирование белков в структурах головного мозга крыс при алюминиевом нейротоксикозе и введении модуляторов биосинтеза КоA, Веснiк ГрДУ iм. Я. Купалы. Сер. 5. Эканомiка. Сацыялогiя. Бiялогiя, 9, 144-151.
  95. Semenovich, D. S., and Kanunnikova, N. P. (2020) S-glutathionylation of proteins in various types of neurodegenerative pathology and protective effects of pantothenic acid derivatives, J. Integr. OMICS, 10, 19-25. doi: 10.5584/jiomics.v10i1.307.
  96. Канунникова Н. П., Семенович Д. C., Гуринович В. А., Лукиенко Е. П., Титко О. В., Мамчиц Д. К., Песняк А. В., Мойсеенок А. Г. (2019) Нейрохимические эффекты модуляции системы СоА при алюминиевом нейротоксикозе, Биохим. Мол. Биол. Сб. Науч. Тр., 3, Минск, 95-98.
  97. Семенович Д. С., Канунникова Н. П., Мойсеёнок А. Г. (2020) Окислительный стресс в митохондриях мозга при алюминиевом нейротоксикозе и введении модуляторов биосинтеза глутатиона и кофермента А, Доклады НАН Беларуси Сер. Мед. Наук, 64, 78-85, doi: 10.29235/1561-8323-2020-64-1-78-85.
  98. Semenovich, D. S., Plotnikov, E. Yu., Lukiyenko, E. P., Titko, O. V., and Kanunnikova, N. P. (2021) Effects of panthenol and N-acetylcysteine on changes in the redox state of brain mitochondria under oxidative stress in vitro, Antioxidants, 10, 1699, doi: 10.3390/antiox10111699.
  99. Мойсеёнок А. Г., Омельянчик С. Н., Гуринович В. А., Шевалье А. А., Катковская И. Н., Недосекина Т. П., Гуляева Н. В. (2008) Взаимосвязь реакций S-ацилирования, нитрозилирования, дисульфидообразования и биосинтеза кофермента А в механизмах нейропротекции и нейродегенерации, Функцион. системы организма в норме и при патол., сб. науч. тр. (ред. В. С. Улащик, А. Г. Чумак), Минск, РИВШ, стр. 407-412.
  100. Утно Л. Я. (ред.) (1991) Пантетин: метаболизм, фармакология и регуляция обмена липидов, Рига, Зинатне.
  101. Гунар В. И. (ред.) (1997) Кофермент "А" и его предшественники: синтез, анализ и экспериментальное изучение: сб. тр., Москва.
  102. Moiseenok, A. G. (ed.) (2013) Biological Functions of Pantothenic Acid. Pantothenic Acid and the Brain. New Opportunities in Metabolic and Dietary Therapies. Proceedings of the International Symposium, Grodno.
  103. Мойсеёнок А. Г., Цвербаум Е. А., Рыбалко М. А. (1981) Биотрансформация пантотеновой кислоты в условиях витаминной недостаточности у человека, Вопр. Мед. Хим., 27, 780-784.
  104. Мойсеёнок А. Г. (1979) Пантотеновая кислота, Экспериментальная витаминология (ред. Ю. М. Островский) Минск, Наука и техника, стр. 267-320.
  105. Berry, T., Abohamza, E., and Moustafa, A. A. (2020) A disease-modifying treatment for Alzheimer's disease: focus on the trans-sulfuration pathway, Rev. Neurosci., 31, 319-334, doi: 10.1515/revneuro-2019-0076.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023