Сравнительное изучение спектральных и функциональных свойств реакционных центров дикого типа и двойного мутанта H(L173)L/I(L177)H пурпурной бактерии Cereibacter sphaeroides

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Ранее мы обнаружили, что в реакционном центре (РЦ) пурпурной бактерии Cereibacter sphaeroides образование гетеродимерного первичного донора электрона (P), вызываемое замещением His-L173 на Leu, компенсируется второй мутацией Ile-L177 – His. Существенные изменения спектральных свойств, состава пигментов и редокс-потенциала Р, наблюдаемые в РЦ H(L173)L, в РЦ H(L173)L/I(L177)H восстанавливаются до соответствующих характеристик нативного РЦ с той разницей, что энергия длинноволнового QY оптического перехода P значительно (на ~75 мэВ) увеличивается. В данной работе с помощью фотоиндуцированной дифференциальной ИК-Фурье-спектроскопии нами показано, что в РЦ H(L173)L/I(L177)H сохраняется гомодимерная структура P с частично измененными электронными свойствами: ослабевает электронное сопряжение в катион-радикале димера P+ и увеличивается локализация положительного заряда на одной из его половин. Результаты исследования свойств РЦ тройного мутанта H(L173)L/I(L177)H/F(M197)H согласуются с предположением о том, что наблюдаемые изменения электронной структуры P+, а также значительное смещение полосы QY P в РЦ H(L173)L/ I(L177)H связаны с модификацией пространственного положения и/или геометрии Р. Методом фемтосекундной абсорбционной дифференциальной спектроскопии показано, что в РЦ H(L173)L/I(L177)H сохраняется последовательность реакций P* → P+BA− → P+HA− → P+QA− со скоростями переноса электрона и квантовым выходом состояния P+QA−, близкими наблюдаемым в РЦ дикого типа (P* – синглетно-возбужденное состояние P; BA, HA и QA – молекулы бактериохлорофилла, бактериофеофитина и убихинона в активной A-ветви кофакторов соответственно). Полученные результаты в совокупности с ранее опубликованными данными для РЦ с симметричной двойной мутацией H(M202)L/I(M206)H демонстрируют, что с помощью введения дополнительных точечных аминокислотных замен фотохимическая активность изолированного РЦ из C. sphaeroides может быть сохранена на высоком уровне даже при отсутствии важных структурных элементов – аксиальных гистидиновых лигандов к первичному донору электрона P.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Т. Ю. Фуфина

Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: vsyulya@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, Московская обл.

А. А. Забелин

Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Email: vsyulya@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, Московская обл.

Р. А. Хатыпов

Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Email: vsyulya@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, Московская обл.

А. М. Христин

Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Email: vsyulya@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, Московская обл.

А. Я. Шкуропатов

Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Email: vsyulya@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, Московская обл.

Л. Г. Васильева

Пущинский научный центр биологических исследований РАН

Email: vsyulya@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, Московская обл.

Список литературы

  1. Hordt, A., Lopez, M. G., Meier-Kolthoff, J. P., Schleuning, M., Weinhold, L.-M., Tindall, B. J., Gronow, S., Kyrpides, N. C., Woyke, T., and Göker, M. (2020) Analysis of 1,000+ type-strain genomes substantially improves taxonomic classification of Alphaproteobacteria, Front. Microbiol., 11, 468, https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.00468.
  2. Cogdell, R. J., Gall, A., and Köhler, J. (2006) The architecture and function of the light-harvesting apparatus of purple bacteria: from single molecules to in vivo membranes, Q. Rev. Biophys., 39, 227-324, https://doi.org/10.1017/S0033583506004434.
  3. Allen, J. P., Feher, G., Yeates, T. O., Komiya, H., and Rees, D. C. (1987) Structure of reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: the cofactors, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 5730-5734, https://doi.org/10.1073/pnas. 84.16.5730.
  4. Gorka, M., Baldansuren, A., Malnati, A., Gruszecki, E., Golbeck, J. H., and Lakshmi, K. V. (2021) Shedding light on primary donors in photosynthetic reaction centers, Front. Microbiol., 12, 1-31, https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.735666.
  5. Леонова М. М., Фуфина Т. Ю., Шувалов В. А., Васильева Л. Г. (2014) Исследование пигмент-белковых взаимодействий в фотосинтетическом реакционном центре пурпурных бактерий, в кн.: Современные проблемы фотосинтеза. Том 1 (под ред. Аллахвердиева С. И., Рубина А. Б., Шувалова В. А.) Москва-Ижевск, Ижевский Институт компьютерных исследований, с. 157-196.
  6. Woodbury, N. W., and Allen, J. P. (1995) The pathway, kinetics and thermodynamics of electron transfer in wild type and mutant reaction centers of purple nonsulfur bacteria, in Anoxygenic Photosynthetic Bacteria (Blankenship, R. E., Madigan, M. T., and Bauer, C. E., eds) Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, pp. 527-557, https://doi.org/10.1007/0-306-47954-0_24.
  7. Parson, W. W. (2008) Functional patterns of reaction centers in anoxygenic photosynthetic bacteria, in Primary Processes of Photosynthesis, Part 2 Principles and Apparatus (Renger, G., ed) RSC Publishing, Cambridge, pp. 57-109, https://doi.org/10.1039/9781847558 169-00057.
  8. Spiedel, D., Roszak, A. W., McKendrick, K., McAuley, K. E., Fyfe, P. K., Nabedryk, E., Breton, J., Robert, B., Cogdell, R. J., Isaacs, N. W., and Jones, M. R. (2002) Tuning of the optical and electrochemical properties of the primary donor bacteriochlorophylls in the reaction centre from Rhodobacter sphaeroides: spectroscopy and structure, Biochim. Biophys. Acta, 1554, 75-93, https://doi.org/10.1016/s0005-2728(02)00215-3.
  9. Heimdal, J., Jensen, K. P., Devarajan, A., and Ryde, U. (2007) The role of axial ligands for the structure and function of chlorophylls, J. Biol. Inorg. Chem., 12, 49-61, https://doi.org/10.1007/s00775-006-0164-z.
  10. Фуфина Т. Ю., Леонова М. М., Хатыпов Р. А., Христин, А. М., Шувалов В. А., Васильева Л. Г. (2019) Особенности аксиального лигандирования бактериохлорофиллов в фотосинтетическом реакционном центре пурпурных бактерий, Биохимия, 84, 509-519, https://doi.org/10.1134/S0006297919040047.
  11. Williams, J. C., Alden, R. G., Murchison, H. A., Peloquin, J. M., Woodbury, N. W., and Allen, J. P. (1992) Effect of mutations near the bacteriochlorophylls in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides, Biochemistry, 31, 11029-11037, https://doi.org/10.1021/bi00160a012.
  12. Wakeham, M. C., and Jones, M. R. (2005) Rewiring photosynthesis: engineering wrong-way electron transfer in the purple bacterial reaction centre, Biochem. Soc. Trans., 33, 851-857, https://doi.org/10.1042/BST0330851.
  13. Jones, M. R. (2009) Structural plasticity of reaction centers from purple bacteria, In: The Purple Phototrophic Bacteria (Hunter, C. N., Daldal, F., Thurnauer, M. C., and Beatty, J. T., eds) Vol. 28 Springer, Dordrecht, The Netherlands, pp. 295-321.
  14. Allen, J. P., and Williams, J. C. (2011) The evolutionary pathway from anoxygenic to oxygenic photosynthesis examined by comparison of the properties of photosystem II and bacterial reaction centers, Photosynth. Res., 107, 59-69, https://doi.org/10.1007/s11120-010-9552-x.
  15. Goldsmith, J. O., King, B., and Boxer, S. G. (1996) Mg coordination by amino acid side chains is not required for assembly and function of the special pair in bacterial photosynthetic reaction centers, Biochemistry, 35, 2421-2428, https://doi.org/10.1021/bi952 3365.
  16. Nabedryk, E., Schulz, C., Müh, F., Lubitz, W., and Breton, J. (2000) Heterodimeric versus homodimeric structure of the primary electron donor in Rhodobacter sphaeroides reaction centers genetically modified at position M202, Photochem. Photobiol., 71, 582-588, https://doi.org/10.1562/0031-8655(2000)071<0582:hvhsot>2.0.co;2.
  17. Bylina, E. J., Kolaczkowski, S. V., Norris, J. R., and Youvan, D. C. (1990) EPR characterization of genetically modified reaction centers of Rhodobacter capsulatus, Biochemistry, 29, 6203-6210, https://doi.org/10.1021/ bi00478a013.
  18. Katilius, E., Turanchik, T., Lin, S., Taguchi, A. K. W., and Woodbury, N. W. (1999) B-side electron transfer in a Rhodobacter sphaeroides reaction center mutant in which the B-side monomer bacteriochlorophyll is replaced with bacteriopheophytin, J. Phys. Chem. B, 103, 7386-7389, https://doi.org/10.1021/jp991670y.
  19. Katilius, E., Babendure, J. L., Lin, S., and Woodbury, N. W. (2004) Electron transfer dynamics in Rhodobacter sphaeroides reaction center mutants with a modified ligand for the monomer bacteriochlorophyll on the active side, Photosynth. Res., 81, 165-180, https://doi.org/10.1023/B:PRES.0000035048.10358.90.
  20. McDowell, L., Gaul, D., Kirmaier, C., Holten, D., and Schenck, C. C. (1991) Investigation into the source of electron transfer asymmetry in bacterial reaction centers, Biochemistry, 30, 8315-8322, https://doi.org/10.1021/bi00098a006.
  21. Laporte, L. L., Palaniappan, V., Davis, D. G., Kirmaier, C., Schenck, C. C., Holten, D., and Bocian, D. F. (1996) Influence of electronic asymmetry on the spectroscopic and photodynamic properties of the primary electron donor in the photosynthetic reaction center, J. Phys. Chem., 100, 17696-17707, https://doi.org/10.1021/jp961658v.
  22. Allen, J. P., Artz, K., Lin, X., Williams, J. C., Ivancich, A., Albouy, D., Mattioli, T. A., Fetsch, A., Kuhn, M., and Lubitz, W. (1996) Effects of hydrogen bonding to a bacteriochlorophyll–bacteriopheophytin dimer in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides, Biochemistry, 35, 6612-6619, https://doi.org/10.1021/bi9528311.
  23. Fufina, T. Y., Vasilieva, L. G., Khatypov, R. A., and Shuvalov, V. A. (2013) Spectral properties of the Rhodobacter sphaeroides mutant photo-reaction center with double amino acid substitution I(L177)H+H(L173)L, In Photosynthesis Research for Food, Fuel and the Future, Advanced Topics in Science and Technology in China, 46-49, https://doi.org/10.1007/978-3-642-32034-7_9.
  24. Khristin, A. M., Zabelin, A. A., Fufina, T. Y., Khatypov, R. A., Proskuryakov, I. I., Shuvalov, V. A., Shkuropatov, A. Y., and Vasilieva, L. G. (2020) Mutation H(M202)L does not lead to the formation of heterodimer of the primary electron donor in reaction center of Rhodobacter sphaeroides when combined with mutation I(M206)H, Photosynth. Res., 146, 109-121, https://doi.org/10.1007/s11120-020-00728-9.
  25. Lin, X., Murchison, H. A., Nagarajan, V., Parson, W. W., Allen, J. P., and Williams, J. C. (1994) Specific alteration of the oxidation potential of the electron donor in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91, 10265-10269.
  26. Fufina, T. Y., Selikhanov, G. K., Gabdulkhakov, A. G., and Vasilieva, L. G. (2023) Properties and crystal structure of the Cereibacter sphaeroides photosynthetic reaction center with double amino acid substitution I(L177)H + F(M197)H, Membranes, 13, 157, https://doi.org/10.3390/membranes13020157.
  27. Holden-Dye, K., Crouch, L. I., Williams, C. M., Bone, R. A., Cheng, J., Böhles, F., Heathcote, P., and Jones, M. R. (2011) Opposing structural changes in two symmetrical polypeptides bring about opposing changes to the thermal stability of a complex integral membrane protein, Arch. Biochem. Biophys., 505, 160-170, https://doi.org/10.1016/j.abb.2010.09.029.
  28. Kangur, L., Jones, M. R., and Freiberg, A. (2017) Hydrogen bonds in the vicinity of the special pair of the bacterial reaction center probed by hydrostatic high-pressure absorption spectroscopy, Biophys. Chem., 231, 27-33, https://doi.org/10.1016/j.bpc.2017.04.003.
  29. Selikhanov, G., Fufina, T., Guenther, S. Meents, A., Gabdulkhakov, A., and Vasilieva, L. (2022) X-ray structure of the Rhodobacter sphaeroides reaction center with an M197 Phe→His substitution clarifies the properties of the mutant complex, IUCrJ, 9, 261-271, https://doi.org/10.1107/S2052252521013178.
  30. Vasilieva, L. G., Fufina, T. Y., Gabdulkhakov, A. G., Leonova, M. M., Khatypov, R. A. and Shuvalov, V. A. (2012) The site-directed mutation I(L177)H in Rhodobacter sphaeroides reaction center affects coordination of P(A) and B(B) bacteriochlorophylls, Biochim. Biophys. Acta, 1817, 1407-1417, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2012.02.008.
  31. Keen, N. T., Tamaki, S., Kobayashi, D., and Trollinger, D. (1988) Improved broad-host-range plasmids for DNA cloning in gram-negative bacteria, Gene, 70, 191-197, https://doi.org/10.1016/0378-1119(88)90117-5.
  32. Хатыпов Р. А., Васильева Л. Г., Фуфина Т. Ю., Болгарина Т. И., Шувалов В. А. (2005) Влияние замещения изолейцина L177 гистидином на пигментный состав и свойства реакционных центров пурпурной бактерии Rhodobacter sphaeroides, Биохимия, 70, 1527-1533, https://doi.org/10.1007/s10541-005-0256-3.
  33. Jones, M. R., Visschers, R. W., van Grondelle, R., and Hunter, C. N. (1992) Construction and characterization of a mutant strain of Rhodobacter sphaeroides with the reaction center as the sole pigment-protein complex, Biochemistry, 31, 4458-4465, https://doi.org/10.1021/bi00133a011.
  34. Cohen-Basire, G., Sistrom, W. R., and Stanier, R. Y. (1957) Kinetic studies of pigment synthesis by non-sulfur purple bacteria, J. Cell Comp. Physiol., 49, 25-68, https://doi.org/10.1002/jcp.1030490104.
  35. Goldsmith, J. O., and Boxer, S. G. (1996) Rapid isolation of bacterial photosynthetic reaction centers with an engineered poly-histidine tag, Biochim. Biophys. Acta, 1276, 171-175, https://doi.org/10.1016/0005-2728(96)00091-6.
  36. Fufina, T. Y., Vasilieva, L. G., Khatypov, R. A., Shkuropatov, A. Y. and Shuvalov, V. A. (2007) Substitution of isoleucine L177 by histidine in Rhodobacter sphaeroides reaction center results in the covalent binding of PA bacteriochlorophyll to the L subunit, FEBS Lett., 581, 5769-5773, https://doi.org/10.1016/j.febslet.2007.11.032.
  37. Фуфина Т. Ю., Васильева Л. Г. (2021) Влияние детергентов и осмолитов на термостабильность нативных и мутантных реакционных центров Rhodobacter sphaeroides, Биохимия, 86, 607-614, https://doi.org/10.31857/S0320972521040126.
  38. Delano, W. L. (2022) The PyMOL Molecular Graphics System, URL: http://www.pymol.org (accessed on 8 November 2022).
  39. Фуфина Т. Ю., Третчикова О. А., Христин А. М., Хатыпов Р. А., Васильева Л. Г. (2022) Свойства мутантных фотосинтетических реакционных центров пурпурной бактерии Cereibacter sphaeroides с замещением M206 Ile → Gln, Биохимия, 87, 1447-1458, https://doi.org/10.1134/S000629792210008X.
  40. Snellenburg, J. J., Laptenok, S. P., Seger, R., Mullen, K. M., and van Stokkum, I. H. M. (2012) Glotaran: a Java-based graphical user interface for the R package TIMP, J. Stat. Soft, 49, 1-22, https://doi.org/10.18637/jss.v049.i03.
  41. Murchison, H. A., Alden, R. G., Allen, J. P., Peloquin, J. M., Taguchi, A. K., Woodbury, N. W., and Williams J. C. (1993) Mutations designed to modify the environment of the primary electron donor of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides: phenylalanine to leucine at L167 and histidine to phenylalanine at L168, Biochemistry, 32, 3498-3505, https://doi.org/10.1021/bi00064a038.
  42. Fyfe, P. K., and Jones, M. R. (2000) Re-emerging structures: continuing crystallography of the bacterial reaction centre, Biochim. Biophys. Acta, 1459, 413-421, https://doi.org/10.1016/s0005-2728(00)00179-1.
  43. Zucchelli, G., Brogioli, D., Casazza, A. P., Garlaschi, F. M., and Jennings, R. C. (2007) Chlorophyll ring deformation modulates Qy electronic energy in chlorophyll-protein complexes and generates spectral forms, Biophys. J., 93, 2240-2254, https://doi.org/10.1529/biophysj.107.104554.
  44. Breton, J., Nabedryk, E., and Parson, W. W. (1992) A new infrared electronic transition of the oxidized primary electron donor in bacterial reaction centers: a way to assess resonance interactions between the bacteriochlorophylls, Biochemistry, 31, 7503-7510, https://doi.org/10.1021/bi00148a010.
  45. Reimers, J. R., and Hush, N. S. (2003) Modeling the bacterial photosynthetic reaction center. VII. Full simulation of the intervalence hole-transfer absorption spectrum of the special-pair radical cation, J. Chem. Phys., 119, 3262-3277, https://doi.org/10.1063/1.1589742.
  46. Naberdyk, E., Allen, J. P., Taguchi, A. K. W., Williams, J. C., Woodbury, N. W., and Breton, J. (1993) Fourier transform infrared study of the primary electron donor in chromatophores of Rhodobacter sphaeroides with reaction centers genetically modified at residues M160 and L131, Biochemistry, 32, 13879-13885, https://doi.org/10.1021/bi00213a017.
  47. Malferrari, M., Turina, P., Francia, F., Mezzetti, A., Leibl, W., and Venturoli, G. (2015) Dehydration affects the electronic structure of the primary electron donor in bacterial photosynthetic reaction centers: evidence from visible-NIR and light-induced difference FTIR spectroscopy, Photochem. Photobiol. Sci., 14, 238-251, https://doi.org/10.1039/c4pp00245h.
  48. Van Stokkum, I. H. M., Larsen, D. S., and van Grondelle, R. (2004) Global and target analysis of time-resolved spectra, Biochim. Biophys. Acta, 1657, 82-104, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2004.04.011.
  49. Zinth, W., and Wachtveitl, J. (2005) The first picoseconds in bacterial photosynthesis – ultrafast electron transfer for the efficient conversion of light energy, Chem. Phys. Chem., 6, 871-880, https://doi.org/10.1002/cphc.200400458.
  50. Dominguez, P. N., Himmelstoss, M., Michelmann, J., Lehner, F. T., Gardiner, A. T., Cogdell, R. J., and Zinth, W. (2014) Primary reactions in photosynthetic reaction centers of Rhodobacter sphaeroides – time constants of the initial electron transfer, Chem. Phys. Lett., 601, 103-109, https://doi.org/10.1016/j.cplett.2014.03.085.
  51. Fajer, J., Brune, D. C., Davis, M. S., Forman, A., and Spaulding, L. D. (1975) Primary charge separation in bacterial photosynthesis: oxidized chlorophylls and reduced pheophytin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 72, 4956-4960, https://doi.org/10.1073/pnas.72.12.4956.
  52. Weaver, J. B., Lin, C.-Y., Faries, K. M., Mathews, I. I., Russi, S., Holten, D., Kirmaier, C., and Boxer, S. G. (2021) Photosynthetic reaction center variants made via genetic code expansion show Tyr at M210 tunes the initial electron transfer mechanism, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 118, e2116439118, https://doi.org/10.1073/pnas.2116439118.
  53. Milanovsky, G. E., Shuvalov, V. A., Semenov, A. Y., and Cherepanov, D. A. (2015) Elastic vibrations in the photosynthetic bacterial reaction center coupled to the primary charge separation: implications from molecular dynamics simulations and stochastic Langevin approach, J. Phys. Chem. B, 119, 13656-13667, https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.5b03036.
  54. Ma, F., Romero, E., Jones, M. R., Novoderezhkin, V. I., and van Grondelle, R. (2019) Both electronic and vibrational coherences are involved in primary electron transfer in bacterial reaction center, Nat. Commun., 10, 933, https://doi.org/10.1038/s41467-019-08751-8.
  55. Ma, F., Yu, L.-J., Wang-Otomo, Z.-Y., and van Grondelle, R. (2016) Temperature dependent LH1 → RC energy transfer in purple bacteria Tch. tepidum with shiftable LH1-Qy band: a natural system to investigate thermally activated energy transfer in photosynthesis, Biochim. Biophys. Acta, 1857, 408-414, https://doi.org/ 10.1016/j.bbabio.2015.12.006.
  56. Friebe, V. M., and Frese, R. N. (2017) Photosynthetic reaction center-based biophotovoltaics, Curr. Opin. Electrochem., 5, 126-134, https://doi.org/10.1016/j.coelec.2017.08.001.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Структура реакционного центра C. sphaeroides (PDB ID: 3v3y) (а). L – L-субъединица; М – М-субъединица; Н – Н-субъединица; P – димер молекул БХл; ВА и ВB – мономерные молекулы БХл; НА и НВ – мономерные молекулы БФео; QA и QВ – убихиноны; car – каротиноид. Желтой стрелкой показан путь переноса электрона в РЦ. Белковое окружение бактериохлорофиллов в структуре РЦ дикого типа (б). Показано расположение симметричных остатков His-L173 и -M202, Ile-M206 и -L177, His-L168 и Phe-M197. В структуре мономерного БХл ВВ номерами отмечены 2-ацетильная и 9-кето-группы макроцикла. Пунктиром показаны координационные и H-связи между молекулами БХл и белком

Скачать (220KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Электронные спектры поглощения РЦ C. sphaeroides дикого типа (1) и мутантов H(L173)L/I(L177)H (2) и H(L173)L/I(L177)H/F(M197)H (3), измеренные при комнатной температуре (а) и 100 К (б). Спектры нормированы по полосе поглощения QY H при 760 нм

Скачать (171KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Термозависимое изменение амплитуды полосы QY B в РЦ C. sphaeroides дикого типа (■), РЦ H(L173)L/I(L177)H (▲) и РЦ H(L173)L/I(L177)H/F(M197)H (●) при 48 °С

Скачать (86KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Фотоиндуцированные дифференциальные (свет-минус-темнота) ИК-Фурье-спектры P+Q−/PQ РЦ C. sphaeroides дикого типа (1), мутантных РЦ H(L173)L/I(L177)H (2) и РЦ H(L173)L/I(L177)H/F(M197)H (3), измеренные при комнатной температуре. а – Спектральный диапазон 4500–1100 см−1. Спектры нормированы по амплитуде дифференциального сигнала при ~1750/~1740 см−1. Область при ~3700–3070 см−1, насыщенная из-за сильного поглощения образца и воды, исключена из рисунка. б – Низкочастотный спектральный диапазон 1800–1100 см−1 из панели (а), показанный в увеличенном масштабе

Скачать (255KB)
Метаданные
6. Рис. 5. DADS для РЦ C. sphaeroides дикого типа (а, б) и РЦ двойного мутанта H(L173)L/I(L177)H (в, г) в видимой (500–720 нм) и ближней ИК (750–1050 нм) спектральных областях. Вставки на панелях (б) и (г) показывают спектральные особенности в интервале 980–1050 нм на шкале ΔA, увеличенной в 2,5 раза

Скачать (286KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Таргет-анализ спектрально-временных данных для РЦ C. sphaeroides дикого типа и РЦ двойного мутанта H(L173)L/I(L177)H. а – Кинетическая модель, использованная в анализе. б и в – Концентрационные профили состояний для РЦ дикого типа и H(L173)L/I(L177)H соответственно. Шкала времени представлена в логарифмическом масштабе

Скачать (190KB)
Метаданные
8. Рис. 7. SADS (species associated difference spectra) для РЦ C. sphaeroides дикого типа (черный) и РЦ двойного мутанта H(L173)L/I(L177)H (серый), полученные в результате таргет-анализа с использованием модели, показанной на рис. 6, а. а – Приведены времена жизни состояний; б – обозначены состояния; н.з. – незатухающий

Скачать (230KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024